Diapositiva PPT
Per afrontar el problema del modelat vam decidir partir de 3 estratègies diferents. L’objectiu, obtenir el model d’estructura secundària energèticamente més favorable.
La primera de les estratègies es centrà en el presupòsit de que proteïnes similars en seqüència tendiran a adoptar un plegament similar i per tant una estructura secundària que també podría ser considerada com homòloga. Les altres dues estratègies es basaren en canvi, en la busca d’homòlegs estructurals de forma directa. El que diferencià a aquest últimes fou el tipus d’alineament emprat: estratègia 2 alineament per seqüència dels homòlegs estructurals (Clustalw) i estratègia 3 alineament per estructura (STAMP).
Fent ús del programa Modeller es generaren 5 models per cada estratègia. En aspecte tots ells resultaren molt similars però existien importants diferències (Fig. 1). Tots evidenciaven que la proteïna es plegava com la literatura anunciava, en forma de fulla oberta: fulla de làmines b parel.leles envoltades per a-hèlix.
Com pot apreciar-se el nombre de làmines b interiors resultà variable: 4 per al model 1, i 5 per al 2 i 3. Les hèlix, disposades més o menys paral.leles entre elles, es col.loquen al extrems de la fulla. Aquestes també són variables en número:4 hèlix al model 1, i 5 al 1 i 2.
Degut a que la forma més addient de disposar làmines b pal.leles iadjacents a l’interior d’una estructura és anar alternant-les amb a-hèlix, vam suposar que elmodel hauría de comptar amb elmateix nombre d’a-hèlix i làmines b, estant disposades lesprimeres de forma asimètrica a amdós costats de la fulla b (3hèlix en una cara i 2 a l’altre).