Diapositiva PPT
Un fet curiós és que en la majoria dels models optimitzats la regiódel loop 3 més pròxima a l’N de
la proteïna se’ns presentavacom una petita a-hèlix. Malgraten aquest loop existeixen 3
residus que característicamentformen loops (Asn39, Asp40 iASp42), pot haver succeït quel’optimització hagi fet variarl’entorn de forma tal que facique ara els Aa del loop estrobin més còmodes en una conformació helicoïdal. No vam conferir però major importància a aquesta petita variació.
Finalitzada l’optimització es feia necessària l’aplicació d’una dinàmica molecular sobre el model. Lafinalitat: la detecció d’aquelles zones de la proteïna que segons el model proposat presentaven unmajor moviment o oscil.lació. Segons la literatura les proteïnes que presenten aquest tipusd’estructura supersecundària (fulla oberta) tenen el seu centre actiu als loops exposats a lasuperfície, així que els resultats de la dinàmica haurien d’apuntar a que les regions més variantssiguin precisament els loops esmentats amb anterioritat: loop 5, 6 i 7.
La dinàmica es va córrer sense tenir en compte la rotació i translació del sistema, durant un temps de10ps i prenent informació de coordenades i energies a cada ps (10 outputs). La resta de paràmetreses mantingueren per defecte. L’anàlisi de la dinàmica i superposició dels models sortints dela mateixa, ens mostrà que la molècula de flavodoxina no presenta pràcticament moviment. L'excepció la constitueixen com era d’esperar els loops. Només però els loops 5 i 7 són els subjectes aaquesta major variació conformacional. Si ens fixem, aquests dos loops es troben al mateix costat delsolvent així que probablement siguin aquests els constituents del centre actiu de la molècula. El loop 6 mostrava en els estudis anteriors una major variabilitat entre conformacions