ELEMENTAL, QUERIDO WATSON.

    Amigos, conocidos, profesores (por que esto, aunque o lo parezca, es un trabajo, y bien serio!) y demás, llegamos a lo mejorcito de esta página web: LAS CONCLUSIONES!!

    En primer lugar, debemos hacer una aclaración: sabemos que nuestra floripondio se parece a las HIT proteins puesto que presenta homología estructural con ellas. Todas ellas comparten el tipo de plegamiento (alfa/beta) y forman un medio barril al dimerizar. Sin embargo, no podemos afirmar inequívocamente que pertenece a dicha superfamília, ya que no se ha determinado su estructura. En este trabajo, hemos llegado a la conclusión de que la hipótesis de que sea una de ellas es la más probable.

     Debido a que todos nuestros amiguetes sólo tienen 4 cadenas beta bien estructuradas, y la quinta (las HIT proteins tienen 5 cadenas beta), está desestructurada en todos ellos, no se corresponde el número de estructuras secundarias: Floripondio tiene cuatro láminas beta en vez de las cinco descritas en la superfamílía HIT.

     Localizamos el centro activo en las histidinas 111, 113 y 115  de la secuencia fasta original (corresponden a las histidinas 80, 82 y 84 del modelo definitivo) adoptando una disposición altamente similar a la que adoptan los miembros de la superfamília proteica HIT (ver imagen del modcua).
 
 

   El perfil energético del modelo definitivo está en la zona de energía negativo (plegamiento epontáneo a temperatura ambiente), mostrando su pico más alto en la zona de la hélice larga (residuos del 41 al 61), aproximadamente.

    Cuando hicimos la dinámica molecular, vimos que el centro activo se mantenía fijo, lo que nos indica que el modelo es bueno, ya que esta zona de la proteína tiene tendencia a adoptar esa estructura. También vimos que existía una zona con variaciones significativas, lo que indica que esa zona no está correctamente modelada. Y como los más audaces ya habrán podido deducir, se trata de la quinta lámina beta en discordia.