A. Domini tot alfa:
$ rasmol 4helix-bundle (es tracta d’un proteïna amb dos four-helix-boundle domain idèntics, que són 4 hèlix alfa antiparal·leles; col·locades perpendicularment). La col·locació de les hèlix alfa entre elles forma un angle de 20º. Podem trobar aquest tipus d’estructura en proteïnes com el citocrom c, la ferritina, etc.
En la següent fotografia apreciem la col·locació dels residus apolars cap a l’interior i dels polar cap a l’exterior per millorar l’energia global de la molècula tal com i s’ha explicat en un apartat de la pràctica 1. En l’estructura 4 hèlix-bundle es forma així un nucli hidrofòbic en la part central i interior, que és per on uniex el grup hemo.
$ rasmol globin (també és una estructura de només
hèlix alfa (globin-like), però ara en comptabilitzem 6, 3 de les quals formen un angle de 50º entre les respectives cadenes i la resta de 20º). Es una de les estructures alfa més importants. I ha estat descrita en un gran nombre de proteïnes, entre elles la hemoglobina i la mioglobina, de gran importància en el cos humà. Aquí també trobem un nucli central hidrofòbic on es localitza el centre actiu de l’enzim (tant en la mioglobina com en la hemoglobina aquest centre actiu és el d’unió a grup hemo) i una part exterior polar que interaccionarà amb les molècules d’aigua de l’ambient.
B. Domini tot beta:
$ rasmol barril-beta (Es pot anomenar barril beta o up-and-down beta sheet). Es tracta d’un motiu beta menadre replegat en forma de barril i està constituit per 13 làmines beta i dues hèlix alfa; les cadenes hidrofòbiques cap enfora i les hidrofíliques cap endins i ponts d'H entre les làmines beta.
En aquesta imatge la molècula sencera està en monochrome i he marcat residus hidrofòbics i hidrofílics per remarcar la seva disposició. Els aminoàcids de caràcter polar es coloquen a l’exterior del barril, mentre que el apolars a l’interior. Això és degut a que l’agrupament dels residus hidrofòbics al centre reduiex molt el número d’interaccions desfavorables ja que la proteïna acostuma a estar solvatada (envoltada de molècules d’aigua). Encara que no s’aprecïi en aquesta imatge hi ha també una disposició d’alternança dels residus hidrofòbics i hidrofílics.
$ rasmol sandwich-greek-key (Es tracta d’una estructura de dos beta greek key situades una davant de l’altre com en un sandwich de làmines beta donant lloc a una representació topogràfica on la làmina beta 1 forma ponts d’hidrogen amb la 4). A la fotografia de la dreta he marcat un greek key amb colors a les diferents beta sheet, perquè es vegi com es replega sobre si mateixa.
$ rasmol propeller
També és conegut com a superbarril beta . És una estructura de cilindre formada per un conjunt de 6 motius beta menadres de 4 cadenes disposats com si fossin els radis, de manera que s’orienten tots cap el centre d’aquest cilindre. La forma a la que donen lloc es pot equiparar també a la d’unes aspes d’avioneta o helicòpter. En aquesta fotografia he marcat en diferents colors els diferents conjunts de làmines beta, de manera que es veu amb més claretat aquesta disposició tant característica). Trobem aquest tipus d’estructura en l’enzim neuroaminidassa, el qual té el centre actiu a la part superior del barril.
$ rasmol jelly-roll (plegament format per 2 motius greek keys que adquireixen un plegament especial). Depenent de com sigui el camí de plegament, aquest pot donar lloc a un forma de barril o de sandwich. De totes maneres hi ha uns requisits característics d’aquest plegament que faciliten la seva identificació: posició de la làmina N terminal (rosa) propera a la C terminal (vermell), presència de motius greek key i no de beta menadres, forma aproximada de barril i creuaments dels loops entre les cadenes per sobre del barril.
C. Domini alfa/beta
$ rasmol open-sheet-alfabeta (la traducció al català seria fulla oberta). Com a curiositat direm que aquesta estructura és característica del plegament Rossmann. A diferència del TIMbarrel, que veurem a continuació, la fulla beta no es tanca com a barril, ja que hi ha hèlix alfa a ambdues bandes les fulles beta. Aqueste hèlix estan empaquetades a banda i banda de les fulles beta. Es troben sempre dues fulles beta adjacents les conexions de les quals es fan en direccions oposades. Un dels loops va per sobre mentres que l’altre va per sota. Aquesta distribució crea una clivella o fenedura en la qual es situa el “centre actiu” o binding domain de la molècula. En el diagrama topològic s’observa un canvi de direcció provocat per l’hèlix alfa i un canvi de sentit. Aquest punt de canvi s’anomena switch point i és on es localitza el centre actiu de l’enzim. Adenilato ciclasa, carboxypeptidasa, flavodoxin, lactat dehydrogenasa, alcohol dehydrogenasa,... entre d’altres són proteïnes amb aquest tipus de plegament.
$ rasmol TIMbarril (estructura de doble capa: làmines beta a l’interior formant una cabvtat de caràcter hidrofòbic i hèlix alfa envoltant aquest cilindre per la part exterior). El centre actiu en totes les proteïnes d’estructura alfa/beta barrel es troba en una posició similar: en una butxaca creada pels 8 loops que connecta la part carboxy terminal de les làmines beta amb l’amino terminal de les alfa. I els residus que inervenen en la catàlisis de la reacció estan en aquests loops (que d’altra banda no tenen cap mena de contribució estructural). En el barril, la banda hidrofòbica de les hèlix alfa estan encarades a la hidrofòbica de les cadenes beta sheet. Les hèlix alfa són antiparal·leles i adjacents a les làmines beta amb les que estan connectades.
S’ha vist que aquest tipus de plegament es repeteix en vàries proteïnes amb seqüència diferent. Això va fer pensar en una possible convergència evolutiva. Però es va acabar demostrant que les proteïnes amb aquest plegament guardaven certa relació funcional ja que totes elles intervenien en rutes metabòliques.
D. Domini alfa + beta
$ rasmol alfa_mas_beta (seqüencialment trobem les hèlix alfa separades de les làmines beta)
