Es hora de hablar de los primos de Floripondio.
Ellos se conocen como la superfamília de las proteinas con una tríada de histidinas (HIT), más de 35 miembros que presentan como característica una tríada catalítica de histidinas en la región C-terminal. Estas histidinas son capaces de unirse a derivados nucleotídicos, por lo que se cree que tienen la función de hidrolizarlos.
Dentro de las HIT proteins se han caracterizado dos famílias: las
Hint ("histidine triad nucleotide-binding") y las FHIT ("fragile histidine
triad proteins"). Para las primeras sólo se ha descrito la función
de unir nucleótidos, mientras que las segundas se les ha asignado
la de hidrolizar derivados de nucleótidos tales como la diadenosinatetrafosfato
(Ap4A) y la diadenosinatrifosfato (Ap3A). Para que sean funcionales, deben
formar homodímeros.
Esta unión y posterior hidrólisis es llevada a cabo por la
secuencia HxHxHxx (donde x se considera un aminoácido hidrofóbico),
altamente conservada en organismos diferentes, como se ve en la imagen
siguiente.
(*) Los residuos marcados
en rojo corresponden a la tríada catalítica de histidinas.
Los residuos conservados dentro de una misma clase estan marcados en azul,
y en naranja los residuos conservados en distintas clases.
La superfamília comparte un plegamiento del tipo alfa/beta caracterizado
por formar una lámina beta de cinco cadenas antiparalelas que envuelven
una hélice alfa larga por su cara hidrofóbica. Contiene también
otra hélice de menor longitud en la región C-terminal, situada
en la cara externa de la lámina. El centro catalítico se
localiza al inicio de una cadena beta y en el loop anterior a ésta
(en la figura anterior el loop se marca con L y la beta con B).
Al dimerizar se forma un "half-barrel" con 10 cadenas beta antiparalelas
que formará la proteína funcional. Para los que tengan poca
imaginación, una pista...
Ahora ya conoceis a toda la família, vayamos, pues, aconocer al
prota ...
